（三）G蛋白

G蛋白（guanine triphosphate-binding protein）是一个信号传递家族，能将胞外信号通过跨膜区传至膜内面的效应蛋白，浆内产生的第二信号对胞浆蛋白的活性起调节作用。这一传导现象，是由一种效应蛋白的开关作用来完成的，G蛋白的活化型或去活化型的构型变化，则是开关效应蛋白的关键。参考G的结构与功能模式图。

    G蛋白由α、β、γ三部分组成，α对一定的受体和效应蛋白显示特异的结合性，所以在每一G蛋白存在独特性。G蛋白提供的结合点，除同鸟核苷（guanine nucleotide）结合外，还使GTP水解。G同GTP结合时，为活化型，GTP水解后而变为GDP时，则G变为失活型，这主要由α蛋白起作用，β和γ则帮助组成紧密的功能复合体，以使G铆于浆膜上，并导致α蛋白趋向于受体成分，β不像α那样富于变化性，β、γ对于不同的G蛋白可以交换作用。

    激素常作为配体，剌激并活化受体，促进G蛋白的α链释放GDP，同时让β、γ与α离开，并促使GTP与α结合，就是与GTP结合状态下，α才能调节效应蛋白（酶）的活性，例如腺苷环化酶或一条离子通道（ion channel）。GTP水解，使α又同GDP结合而成为无活性状态。

    G蛋白活性，既可表现为刺激性，如见于正肾上腺素与其受体结合所导致G蛋白活化，又可分为抑制性如见于生长激素抑制素（somatostatin）和α2肾上腺素胺（adrenergicamines）所导致cGMP的活性抑制。在前者G蛋白称为Gs,在后者G蛋白称为Gi。G蛋白活化与失活化周期的突出特点，是将配体引起的受体的激活同效应蛋白的活化分开，并对传导信号进行调节和放大。酶活化的Gs-腺苷环化酶复合体的生命期，决定于Gs－GTP结合时间的长短，而不决定于配体与受体结合的稳定性（tenacity）。

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